Aconitase
Aspeto
Aconitase 1, solúvel | |
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A regulação da atividade da enzima aconitase é feita através da adição de um ferro ao centro de ferro-enxofre (Fe4S4) | |
Indicadores | |
Símbolo | ACO1 |
Símbolos alt. | IREB1 |
HUGO | 117 |
Entrez | 48 |
OMIM | 100880 |
RefSeq | NM_002197 |
UniProt | P21399 |
Outros dados | |
Número EC | 4.2.1.3 |
Locus | Cr. 9 p21.1 |
Aconitase 2, mitocondrial | |
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Indicadores | |
Símbolo | ACO2 |
HUGO | 118 |
Entrez | 50 |
OMIM | 100850 |
RefSeq | NM_001098 |
UniProt | Q99798 |
Outros dados | |
Número EC | 4.2.1.3 |
Locus | Cr. 9 p13.2 |
A aconitase (também conhecida por aconitato hidratase) é uma enzima metaloprotéica que catalisa a estereoisomerização do citrato para o isocitrato via cis-aconitato no ciclo de Krebs (também chamado ciclo do ácido cítrico). É uma enzima regulada negativamente pelo LH e FSH, apresentando relação íntima com a diabetes trazendo, ao indivíduo, alta produção energética e ele fica com sintomas de hipertireoidismo. Ela regula positivamente o cortisol elevando a sua taxa basal. Tal situação leva ao indivíduo à Doença de Graves.
Referências
- (em inglês) Beinert, H., Kennedy, M.C. and Stout, C.D. (1996). «Aconitase as iron-sulfur protein, enzyme, and iron-regulatory protein». Chem. Rev. 96: 2335–2373
- (em inglês) Flint, D.H. and Allen, R.M. (1996). «Iron-sulfur proteins with nonredox functions». Chem. Rev. 96: 2315–2334
- (em inglês) Frishman, D. and Hentze, M.W. (1996). «Conservation of aconitase residues revealed by multiple sequence analysis». Eur. J. Biochem. 239: 197–200
Ligações externas
[editar | editar código-fonte]- «7ACN» (em inglês) - Estrutura PDB da aconitase de porco em um complexo lugante [Fe4S4] - isocitrato
- «1L5J» (em inglês) - Estrutura PDB de uma aconitase formada pelo complexo lugante [Fe3S4] - aconitato em uma bactéria Escherichia coli
- «IPR000573» (em inglês) - InterPro informações sobre a aconitase
- MeSH Aconitase