Prolina

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Prolina Alerta sobre risco à saúde
Nome IUPAC	(S)-Pyrrolidine-2-carboxylic acid
Outros nomes	L-Prolina (S)-Prolina D-Prolina (R)-Prolina Ácido (2S)-Pirrolidino-2-carboxílico Ácido (2S)-1,3,4,5-tetraidro-2H-pirrol-2-carboxílico Ácido (2S)-azaciclopentano-2-carboxílico Ácido (2S)-azolidino-2-carboxilíco Pro, P (abreviaturas)
Identificadores
Número CAS	147-85-3,(L-Prolina) 344-25-2 (D-Prolina) 609-36-9 {Racêmico; sinônimos: DL-Prolina e (RS)-Prolina}
PubChem	614
DrugBank	NUTR00047
Código ATC	ATCV06
SMILES	OC(=O)[C@@H]1CCCN1
Propriedades
Fórmula química	C5H9NO2
Massa molar	115.12 g mol-1
Densidade	1,35–1,38 g·cm 3 (25 °C),
Ponto de fusão	decompõe-se a 220–222 °C (D- e L-Prolina) 210 °C (racêmico)
Solubilidade em água	muito solúvel (1500 g·l-1 a 20 °C)
Acidez (pKa)	pKCOOH: 1,95 pKNH2: 10,64 (a 25 °C)
Riscos associados
Frases R	-
Frases S	-
LD50	> 5110 mg·kg-1 (rato, oral)
Compostos relacionados
Aminoácidos relacionados	Norvalina (ácido 2-aminopentanoico)
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, εr, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

A prolina (símbolo Pro ou P) é um aminoácido proteinogênico utilizado na biossíntese de proteínas.

A prolina faz parte do grupo dos 20 aminoácidos que participam da composição de proteínas, desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e um grupo carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um grupo amino secundário e não primário. Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares.^[1] As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado.^[2][3]

É considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácido glutamato. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através da enzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamato desidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase.^[4]

A estrutura cíclica da cadeia lateral da prolina confere à molécula uma rigidez considerável em relação a outros aminoácidos, no entanto afetando a taxa de formação de ligações peptídicas. Comparado com outros tRNAs, a formação de ligação peptídica do Pro-tRNA é lenta, um fenômeno característico dos N-alquil-aminoácidos.^[5] A formação da ligação também é lenta entre moléculas de tRNA e cadeias que terminam em prolina, sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas.^[6]

Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) na ligação de hidrogênio.^[7]

A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura secundária da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a alfa-hélice e a folha-beta. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições da N-terminal, onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que grande parte das prolinas ocorrem no primeiro giro.^[8]

Uma sequência de múltiplas prolinas forma uma hélice de poliprolina, a estrutura secundária predominante em colágeno. A hidroxilação da prolina pela prolil hidroxilase aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o tecido conectivo.

A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalisadores assimétricos em reações que usam catalisadores orgânicos. A redução Corey–Bakshi–Shibata (CBS) e a condensação aldólica são exemplos disso.

Na preparação de cerveja, proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter turbidez.^[9]

A L-prolina serve como osmoprotetor, sendo assim usado em aplicações farmacológicas e biotecnológicas.

Meios de cultura de tecido vegetal podem ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.^[10][11]

Referências